La glicosilación es una modificación postraduccional de las proteínas cuyo rol está relacionado con la estabilidad, direccionamiento celular y actividad de las proteínas. En la producción de proteínas recombinantes para uso terapéutico, la glicosilación es una característica importante por lo que se requiere que sea lo más cercana a la nativa (humana), sin embargo, los sistemas eucariotas, incluso los sistemas basados en células de mamífero presentan diferencias importantes con respecto a las estructuras glicosídicas en humano. Las levaduras, y en especial Pichia pastoris, es una alternativa interesante para la producción de proteínas recombinantes. Sin embargo, una de las limitantes que presenta su uso es precisamente la estructura y composición de los glicanos que se generan en la levadura. Mediante aproximaciones bioinformáticas, en este estudio se pretende identificar los aminoácidos claves involucrados en la actividad biológica de las glicosiltransferasas que están en la ruta de glicosilación de proteínas tanto en humanos como en Pichia pastoris, realizar modificaciones puntuales para obtener nuevas glicosiltransferasas con una función diferente y, evaluar in silico, la actividad biológica que tendrían las enzimas modificadas.
